نانوموتور سنتاز ATP. سنتز ATP تنظیم شده است سنتز ATP است

به آن می گویند تجزیه. مجموعه ای از ترکیبات آلی است که مقدار مشخصی انرژی آزاد می کند.

تجزیه در دو یا سه مرحله انجام می شود که بستگی به نوع موجودات زنده دارد. بنابراین، در هوازی از مراحل آماده سازی، بدون اکسیژن و اکسیژن تشکیل شده است. در بی هوازی ها (جاندارانی که قادر به عملکرد در محیط بدون اکسیژن هستند)، تجزیه نیاز به آخرین مرحله ندارد.

مرحله نهایی متابولیسم انرژی در هوازی ها با اکسیداسیون کامل به پایان می رسد. در این حالت، مولکول های گلوکز برای تولید انرژی شکسته می شوند که تا حدی برای تشکیل ATP استفاده می شود.

شایان ذکر است که سنتز ATP در طول فرآیند فسفوریلاسیون رخ می دهد، زمانی که فسفات معدنی به ADP اضافه می شود. در این مورد، با مشارکت ATP سنتاز در میتوکندری سنتز می شود.

وقتی این ترکیب پرانرژی تشکیل می شود چه واکنشی رخ می دهد؟

آدنوزین دی فسفات و فسفات با هم ترکیب می شوند و ATP را تشکیل می دهند که تشکیل آن به حدود 30.6 کیلوژول بر مول نیاز دارد. آدنوزین تری فسفات زیرا مقدار قابل توجهی از آن در طی هیدرولیز پیوندهای پرانرژی ATP آزاد می شود.

ماشین مولکولی که مسئول سنتز ATP است یک سنتاز خاص است. از دو بخش تشکیل شده است. یکی از آنها در غشاء قرار دارد و کانالی است که از طریق آن پروتون ها وارد میتوکندری می شوند. این انرژی آزاد می کند که توسط بخش ساختاری دیگری از ATP به نام F1 جذب می شود. این شامل یک استاتور و یک روتور است. استاتور در غشا ساکن است و از یک ناحیه دلتا و همچنین زیر واحدهای آلفا و بتا تشکیل شده است که وظیفه سنتز شیمیایی ATP را بر عهده دارند. روتور شامل زیر واحدهای گاما و همچنین اپسیلون است. این بخش با استفاده از انرژی پروتون ها می چرخد. اگر پروتون های غشای بیرونی به وسط میتوکندری هدایت شوند، این سنتاز سنتز ATP را فراهم می کند.

لازم به ذکر است که سلول با نظم مکانی مشخص می شود. محصولات فعل و انفعالات شیمیایی مواد به طور نامتقارن توزیع می شوند (یون های دارای بار مثبت در یک جهت و ذرات با بار منفی در جهت دیگر می روند) و یک پتانسیل الکتروشیمیایی روی غشاء ایجاد می کند. از یک جزء شیمیایی و الکتریکی تشکیل شده است. باید گفت که این پتانسیل در سطح میتوکندری است که به شکل جهانی ذخیره انرژی تبدیل می شود.

این الگو توسط دانشمند انگلیسی پی میچل کشف شد. او پیشنهاد کرد که مواد پس از اکسیداسیون به عنوان مولکول ظاهر نمی شوند، بلکه به صورت یون های دارای بار مثبت و منفی هستند که در طرفین مخالف غشای میتوکندری قرار دارند. این فرض باعث شد تا ماهیت تشکیل پیوندهای پرانرژی بین فسفات ها در طول سنتز آدنوزین تری فسفات روشن شود و همچنین یک فرضیه شیمیایی برای این واکنش فرموله شود.

ATP سنتاز (H + -ATPase) یک پروتئین جدایی ناپذیر از غشای داخلی میتوکندری است. در مجاورت زنجیره تنفسی قرار دارد. ATP سنتاز از 2 کمپلکس پروتئینی تشکیل شده است که F0 و F1 نامیده می شوند.

کمپلکس آبگریز F0 در غشا غوطه ور می شود. این به عنوان پایه ای عمل می کند که ATP سنتاز را در غشاء نگه می دارد. کمپلکس F0 از چندین زیر واحد تشکیل شده است که کانالی را تشکیل می دهند که از طریق آن پروتون ها به داخل ماتریس منتقل می شوند.

ساختار و مکانیسم اثر سنتاز ATP. A - F 0 و F 1 - کمپلکس های ATP سنتاز F 0 شامل زنجیره های پلی پپتیدی است که کانالی را تشکیل می دهند که از طریق غشاء نفوذ می کند. از طریق این کانال، پروتون ها از فضای بین غشایی به ماتریس باز می گردند. پروتئین F1 از سمت داخلی غشاء به داخل ماتریکس بیرون زده و شامل 9 زیر واحد است که 6 مورد از آنها 3 جفت α و β ("سر") را تشکیل می دهند که قسمت هسته را که از 3 زیر واحد γ، δ و ε تشکیل شده است، می پوشاند. γ و ε متحرک هستند و میله ای را تشکیل می دهند که در داخل سر ثابت می چرخد ​​و به کمپلکس F0 متصل می شود. در مراکز فعال تشکیل شده توسط جفت زیرواحد α و β، اتصال ADP، فسفات معدنی (Pi) و ATP رخ می دهد. ب - چرخه کاتالیزوری سنتز ATP شامل 3 فاز است که هر مرحله به طور متناوب در 3 مرکز فعال انجام می شود: 1 - اتصال ADP و H 3 PO 4 . 2 - تشکیل پیوند فسفوانیدرید ATP. 3 - انتشار محصول نهایی. با هر انتقال پروتون از طریق کانال F0 به ماتریس، هر 3 مرکز فعال فاز بعدی چرخه را کاتالیز می کنند. انرژی پتانسیل الکتروشیمیایی صرف چرخاندن میله می شود، در نتیجه ترکیب زیرواحدهای α و β به صورت چرخه ای تغییر می کند و سنتز ATP رخ می دهد.

12. آنزیم ها، تعریف. ویژگی های کاتالیز آنزیمی ویژگی عملکرد آنزیم، انواع.

13. طبقه بندی و نامگذاری آنزیم ها، مثال ها.

1. مجراهای اکسید کننده

2. نقل و انتقالات

V. مکانیسم اثر آنزیم ها

1. تشکیل کمپلکس آنزیم- سوبسترا

3. نقش محل فعال در کاتالیز آنزیمی

1. کاتالیز اسید-باز

2. کاتالیز کووالانسی

15. سینتیک واکنش های آنزیمی. وابستگی سرعت واکنش های آنزیمی به دما، pH محیط، غلظت آنزیم و سوبسترا. معادله مایکلیس-منتن، کیلومتر.

16. کوفاکتورهای آنزیمی: یون های فلزی و نقش آنها در کاتالیز آنزیمی. کوآنزیم ها به عنوان مشتقات ویتامین ها. عملکرد کوآنزیمی ویتامین های B6، pp و B2 با استفاده از مثال ترانس آمینازها و دهیدروژنازها.

1. نقش فلزات در اتصال سوبسترا به محل فعال آنزیم

2. نقش فلزات در تثبیت ساختار سوم و چهارم آنزیم

3. نقش فلزات در کاتالیز آنزیمی

4. نقش فلزات در تنظیم فعالیت آنزیم

1. مکانیزم پینگ پنگ

2. مکانیسم ترتیبی

17. مهار آنزیم: برگشت پذیر و غیر قابل برگشت. رقابتی و غیر رقابتی داروها به عنوان مهارکننده های آنزیم

1. بازداری رقابتی

2. بازداری غیر رقابتی

1. بازدارنده های اختصاصی و غیر اختصاصی

2. مهارکننده های آنزیمی برگشت ناپذیر به عنوان دارو

19. تنظیم فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها با اصلاح کووالانسی از طریق فسفوریلاسیون و دفسفوریلاسیون (با استفاده از مثال آنزیم ها برای سنتز و تجزیه گلیکوژن).

20. ارتباط و تفکیک پروتومرها با استفاده از مثال پروتئین کیناز a و پروتئولیز محدود بر اثر فعال شدن آنزیم های پروتئولیتیک به عنوان راه هایی برای تنظیم فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها.

21. ایزوآنزیم ها، منشاء آنها، اهمیت بیولوژیکی، مثال هایی ارائه دهید. تعیین آنزیم ها و طیف ایزوآنزیمی پلاسمای خون به منظور تشخیص بیماری ها.

22. آنزیموپاتی ها ارثی (فنیل کتونوری) و اکتسابی (اسکوروی) هستند. استفاده از آنزیم ها برای درمان بیماری ها.

23. طرح کلی سنتز و تجزیه نوکلئوتیدهای پیریمیدین. مقررات. اوروتاسیدوری.

24. طرح کلی سنتز و تجزیه نوکلئوتیدهای پورین. مقررات. نقرس.

27. بازهای نیتروژنی موجود در ساختار اسیدهای نوکلئیک عبارتند از پورین و پیریمیدین. نوکلئوتیدهای حاوی ریبوز و دئوکسی ریبوز. ساختار. نامگذاری.

27. هیبریداسیون اسیدهای نوکلئیک. دناتوره سازی و بازسازی DNA. هیبریداسیون (DNA-DNA، DNA-RNA). روش های تشخیص آزمایشگاهی بر اساس هیبریداسیون اسید نوکلئیک (PCR)

29. همانند سازی. اصول همانندسازی DNA مراحل تکثیر شروع. پروتئین ها و آنزیم های دخیل در تشکیل چنگال تکثیر.

30. ازدیاد طول و خاتمه همانند سازی. آنزیم ها سنتز نامتقارن DNA تکه هایی از اوکازاکی نقش DNA لیگاز در تشکیل رشته های پیوسته و عقب مانده.

31. آسیب و ترمیم DNA. انواع آسیب. روش های جبران خسارت نقص سیستم ترمیم و بیماری های ارثی.

32. رونویسی ویژگی های اجزای سیستم سنتز RNA. ساختار RNA پلیمراز وابسته به DNA: نقش زیر واحدها (α2ββ'δ). آغاز فرآیند. ازدیاد طول، پایان رونویسی.

33. رونوشت اولیه و پردازش آن. ریبوزیم ها به عنوان نمونه ای از فعالیت کاتالیزوری اسیدهای نوکلئیک. بیورول.

35. مونتاژ یک زنجیره پلی پپتیدی روی یک ریبوزوم. تشکیل مجتمع آغازین. طویل شدن: تشکیل پیوند پپتیدی (واکنش ترانس پپتیداسیون). جابجایی. Translocase. خاتمه دادن.

1. شروع

2. ازدیاد طول

3. فسخ

36. ویژگی های سنتز و پردازش پروتئین های ترشح شده (به عنوان مثال، کلاژن و انسولین).

37. بیوشیمی تغذیه. اجزای اصلی غذای انسان، بیورول آنها، نیاز روزانه به آنها. اجزای غذایی ضروری

38. تغذیه پروتئینی. ارزش بیولوژیکی پروتئین ها تعادل نیتروژن کامل بودن تغذیه پروتئینی، هنجارهای پروتئینی در تغذیه، کمبود پروتئین.

39. هضم پروتئین ها: پروتئازهای گوارشی، فعال شدن و اختصاصیت آنها، pH بهینه و نتیجه عمل. تشکیل و نقش اسید کلریدریک در معده. محافظت از سلول ها در برابر عمل پروتئازها.

1. تشکیل و نقش اسید کلریدریک

2. مکانیسم فعال سازی پپسین

3. ویژگی های مربوط به سن هضم پروتئین در معده

1. فعال شدن آنزیم های پانکراس

2. ویژگی عمل پروتئاز

41. ویتامین ها. طبقه بندی، نامگذاری. پروویتامین ها هیپو، هیپر و ویتامینوز، علل. شرایط وابسته به ویتامین و مقاوم به ویتامین.

42. مواد معدنی مواد غذایی، عناصر ماکرو و ریز، نقش بیولوژیکی. آسیب شناسی منطقه ای مرتبط با کمبود عناصر میکرو.

3. سیال بودن غشاها

1. ساختار و خواص لیپیدهای غشایی

45. مکانیسم های انتقال ماده از طریق غشاها: انتشار ساده، سمپورت غیرفعال و آنتی پورت، انتقال فعال، کانال های تنظیم شده. گیرنده های غشایی

1. حمل و نقل فعال اولیه

2. حمل و نقل فعال ثانویه

گیرنده های غشایی

3. واکنش های آندرگونیک و اگزرگونیک

4. جفت شدن فرآیندهای اگزرگونیک و اندرگونیک در بدن

2. ساختار ATP سنتاز و سنتز ATP

3. ضریب فسفوریلاسیون اکسیداتیو

4-کنترل تنفسی

50. تشکیل گونه های اکسیژن فعال (اکسیژن منفرد، پراکسید هیدروژن، رادیکال هیدروکسیل، پراکسی نیتریل). محل تشکیل، الگوهای واکنش، نقش فیزیولوژیکی آنها.

51. . مکانیسم اثر مخرب گونه های فعال اکسیژن بر روی سلول ها (جنسیت، اکسیداسیون پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک). نمونه هایی از واکنش ها

1) شروع: تشکیل رادیکال آزاد (l)

2) توسعه زنجیره ای:

3) تخریب ساختار لیپیدی

1. ساختار کمپلکس پیروات دهیدروژناز

3. رابطه بین دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو پیروات و cpe

53. چرخه اسید سیتریک: توالی واکنش ها و ویژگی های آنزیم ها. نقش چرخه در متابولیسم

1. توالی واکنش های چرخه سیترات

54. چرخه اسید سیتریک، نمودار فرآیند. ارتباط چرخه به منظور انتقال الکترون و پروتون. تنظیم چرخه اسید سیتریک عملکردهای آنابولیک و آناپلروتیک چرخه سیترات.

55. کربوهیدرات های اساسی حیوانی، نقش بیولوژیکی. کربوهیدرات در غذا، هضم کربوهیدرات ها. جذب محصولات گوارشی

روش های تعیین قند خون

57. گلیکولیز هوازی. توالی واکنش هایی که منجر به تشکیل پیروات می شود (گلیکولیز هوازی). اهمیت فیزیولوژیکی گلیکولیز هوازی استفاده از گلوکز برای سنتز چربی

1. مراحل گلیکولیز هوازی

58. گلیکولیز بی هوازی. واکنش کاهش گلیکولیتیک اکسیداسیون؛ فسفوریلاسیون سوبسترا توزیع و اهمیت فیزیولوژیکی تجزیه بی هوازی گلوکز

1. واکنش های گلیکولیز بی هوازی

59. گلیکوژن، اهمیت بیولوژیکی. بیوسنتز و بسیج گلیکوژن. تنظیم سنتز و تجزیه گلیکوژن.

61. اختلالات ارثی متابولیسم مونوساکارید و دی ساکارید: عدم تحمل گالاکتوزمی، فروکتوز و دی ساکارید. گلیکوژنوزها و آگلیکوژنوزها.

2. آگلیکوژنوزها

62. لیپیدها. خصوصیات عمومی نقش بیولوژیکی طبقه بندی لیپیدها اسیدهای چرب بالاتر، ویژگی های ساختاری. اسیدهای چرب پلی ین تری اسیل گلیسرول...

64. رسوب و تحرک چربی ها در بافت چربی، نقش فیزیولوژیکی این فرآیندها. نقش انسولین، آدرنالین و گلوکاگون در تنظیم متابولیسم چربی.

66. تجزیه اسیدهای چرب در سلول. فعال سازی و انتقال اسیدهای چرب به میتوکندری. B-اکسیداسیون اسیدهای چرب، اثر انرژی.

67. بیوسنتز اسیدهای چرب. مراحل اصلی فرآیند تنظیم متابولیسم اسیدهای چرب

2. تنظیم سنتز اسیدهای چرب

69. کلسترول. راه های ورود، استفاده و دفع از بدن. سطح کلسترول سرم بیوسنتز کلسترول، مراحل آن. تنظیم سنتز

استخر کلسترول در بدن راه های استفاده و دفع آن.

1. مکانیسم واکنش

2. آمینوترانسفرازهای اختصاصی اندام ant and act

3. اهمیت بیولوژیکی ترانس آمیناسیون

4. ارزش تشخیصی تعیین آمینوترانسفراز در عمل بالینی

1. دآمیناسیون اکسیداتیو

74. دآمیناسیون غیر مستقیم اسیدهای آمینه. نمودار فرآیند، بسترها، آنزیم ها، کوفاکتورها.

3. دسامیتروات غیر اکسید کننده

76. چرخه اورینیتین تشکیل اوره. شیمی، محل فرآیند. اثر انرژی فرآیند، تنظیم آن. تعیین کمی اوره سرم، اهمیت بالینی.

2. تشکیل اسپرمیدین و اسپرمین، نقش بیولوژیکی آنها

78. تبادل فنیل آلانین و تیروزین. ویژگی های متابولیسم تیروزین در بافت های مختلف

79. سیستم های غدد درون ریز، پاراکرین و اتوکرین ارتباطات بین سلولی. نقش هورمون ها در سیستم تنظیم متابولیک. تنظیم سنتز هورمون بر اساس اصل بازخورد.

80. طبقه بندی هورمون ها بر اساس ساختار شیمیایی و عملکرد بیولوژیکی.

1. طبقه بندی هورمون ها بر اساس ساختار شیمیایی

2. طبقه بندی هورمون ها بر اساس عملکردهای بیولوژیکی

1. مشخصات کلی گیرنده ها

2. تنظیم تعداد و فعالیت گیرنده ها

82. آمفی چرخه ای و hmph به عنوان پیام رسان ثانویه. فعال سازی پروتئین کینازها و فسفوریلاسیون پروتئین های مسئول تظاهر اثرات هورمونی.

3. انتقال سیگنال از طریق گیرنده های جفت شده به کانال های یونی

85. هورمون های هیپوتالاموس و هیپوفیز قدامی، ماهیت شیمیایی و نقش بیولوژیکی.

2. کورتیکولیبرین

3. GnRH

4. سوماتولیبرین

5. سوماتوستاتین

1. هورمون رشد، پرولاکتین

2. تیروتروپین، هورمون لوتئینه کننده و هورمون محرک فولیکول

3. گروهی از هورمون ها که از پروپیوملانوکورتین تشکیل شده اند

4. هورمون های غده هیپوفیز خلفی

86. تنظیم متابولیسم آب نمک. ساختار، مکانیسم اثر و عملکرد آلدوسترون و وازوپرسین. نقش سیستم رنین-آنژیوتانسین-آلدوسترون. فاکتور ناتریورتیک دهلیزی

1. سنتز و ترشح هورمون ضد ادرار

2. مکانیسم عمل

3. دیابت بی مزه

1. مکانیسم اثر آلدوسترون

2. نقش سیستم رنین - آنژیوتانسین - آلدوسترون در تنظیم متابولیسم آب - نمک

3. بازگرداندن حجم خون هنگام کم آبی بدن

4. Hyperaldosterontm

87. تنظیم تبادل یونهای کلسیم و فسفات. ساختار، بیوسنتز و مکانیسم اثر هورمون پاراتیروئید، کلسی تونین و کلسیتریول علل و تظاهرات راشیتیسم، کم کاری و هیپرپاراتیروئیدیسم.

1. سنتز و ترشح PTH

2. نقش هورمون پاراتیروئید در تنظیم متابولیسم کلسیم و فسفات

3. پرکاری پاراتیروئید

4. کم کاری پاراتیروئید

1. ساختار و سنتز کلسیتریول

2. مکانیسم اثر کلسیتریول

3. راشیتیسم

2. عملکردهای بیولوژیکی انسولین

3. مکانیسم اثر انسولین

1. دیابت ملیتوس وابسته به انسولین

2. دیابت شیرین غیر وابسته به انسولین

1. علائم دیابت

2. عوارض حاد دیابت شیرین. مکانیسم های ایجاد کمای دیابتی

3. عوارض دیررس دیابت

1. بیوسنتز یدوتیرونین ها

2. تنظیم سنتز و ترشح یدوتیرونین ها

3. مکانیسم اثر و عملکردهای بیولوژیکی یدوتیرونین ها

4. بیماری های تیروئید

90. هورمون های قشر آدرنال (کورتیکواستروئیدها). تاثیر آنها بر متابولیسم سلولی تغییرات در متابولیسم در هنگام کم کاری و عملکرد بیش از حد قشر آدرنال.

3. تغییرات متابولیک در طول هیپو و عملکرد بیش از حد قشر آدرنال

91. هورمون های مدولای آدرنال. ترشح کاتکول آمین ها مکانیسم اثر و عملکردهای بیولوژیکی کاتکول آمین ها. آسیب شناسی مدولای آدرنال.

1. سنتز و ترشح کاتکول آمین ها

2. مکانیسم اثر و عملکردهای بیولوژیکی کاتکول آمین ها

3. آسیب شناسی مدولای آدرنال

1. آنزیم های اصلی زنجیره های انتقال الکترون میکروزومی

2. عملکرد سیتوکروم p450

3. خواص سیستم اکسیداسیون میکروزومی

برنج. 6-15. ساختار و مکانیسم اثر سنتاز ATP. A - F 0 و F 1 - کمپلکس های سنتاز ATP F 0 شامل زنجیره های پلی پپتیدی است که کانالی را تشکیل می دهند که از طریق غشاء نفوذ می کند. از طریق این کانال، پروتون ها از فضای بین غشایی به ماتریس باز می گردند. پروتئین F1 از سمت داخلی غشاء به داخل ماتریکس بیرون زده و شامل 9 زیر واحد است که 6 مورد از آنها 3 جفت α و β ("سر") را تشکیل می دهند که قسمت هسته را که از 3 زیر واحد γ، δ و ε تشکیل شده است، می پوشاند. γ و ε متحرک هستند و میله ای را تشکیل می دهند که در داخل سر ثابت می چرخد ​​و به کمپلکس F0 متصل می شود. در مراکز فعال تشکیل شده توسط جفت زیرواحد α و β، اتصال ADP، فسفات معدنی (Pi) و ATP رخ می دهد. ب - چرخه کاتالیزوری سنتز ATP شامل 3 فاز است که هر مرحله به طور متناوب در 3 مرکز فعال انجام می شود: 1 - اتصال ADP و H 3 PO 4 . 2 - تشکیل پیوند فسفوانیدرید ATP. 3 - انتشار محصول نهایی. با هر انتقال پروتون از طریق کانال F0 به ماتریس، هر 3 مرکز فعال فاز بعدی چرخه را کاتالیز می کنند. انرژی پتانسیل الکتروشیمیایی صرف چرخاندن میله می شود، در نتیجه ترکیب زیرواحدهای α و β به صورت چرخه ای تغییر می کند و سنتز ATP رخ می دهد.

3. ضریب فسفوریلاسیون اکسیداتیو

اکسیداسیون مولکول NADH در CPE با تشکیل 3 مولکول ATP همراه است. الکترون‌های دهیدروژنازهای وابسته به FAD در KoQ وارد CPE می‌شوند و اولین نقطه همجوشی را دور می‌زنند. بنابراین، تنها 2 مولکول ATP تشکیل می شود. نسبت مقدار اسید فسفریک (P) مورد استفاده برای فسفریله کردن ADP به اتم اکسیژن (O) جذب شده در طول تنفس، ضریب فسفوریلاسیون اکسیداتیو نامیده می شود و P/O نشان داده می شود. بنابراین، برای NADH P/O = 3، برای سوکسینات P/O - 2. این مقادیر حداکثر نظری سنتز ATP را منعکس می کنند؛ در واقع این مقدار کمتر است.

49. تنظیم زنجیره انتقال الکترون (کنترل تنفسی). تفکیک تنفس بافتی و فسفوریلاسیون اکسیداتیو. عملکرد تنظیم کننده حرارت تنفس بافتی. عملکرد ترموژنیک متابولیسم انرژی در بافت چربی قهوه ای

4-کنترل تنفسی

اکسیداسیون سوبستراها و فسفوریلاسیون ADP در میتوکندری به طور محکم همراه هستند. نرخ استفاده از ATP، سرعت جریان الکترون به CPE را تنظیم می کند. اگر ATP استفاده نشود و غلظت آن در سلول ها افزایش یابد، جریان الکترون ها به اکسیژن متوقف می شود. از طرفی مصرف ATP و تبدیل آن به ADP باعث افزایش اکسیداسیون بسترها و جذب اکسیژن می شود. وابستگی شدت تنفس میتوکندریایی به غلظت ADP را کنترل تنفسی می نامند. مکانیسم کنترل تنفسی با دقت بالا مشخص می شود و مهم است، زیرا در نتیجه عمل آن، سرعت سنتز ATP با نیازهای انرژی سلول مطابقت دارد. هیچ ذخیره ATP در سلول وجود ندارد. غلظت نسبی ATP/ADP در بافت ها در محدوده های باریک متفاوت است، در حالی که مصرف انرژی توسط سلول، به عنوان مثال. فرکانس چرخش چرخه ATP و ADP می تواند ده ها بار تغییر کند.

ب. انتقال ATP و ADP از غشاهای میتوکندری

در اکثر سلول های یوکاریوتی، سنتز مقدار اصلی ATP در داخل میتوکندری اتفاق می افتد و مصرف کنندگان اصلی ATP در خارج از آن قرار دارند. از طرف دیگر، غلظت کافی ADP باید در ماتریکس میتوکندری حفظ شود. این مولکول های باردار نمی توانند به تنهایی از لایه لیپیدی غشاء عبور کنند. غشای داخلی نسبت به مواد باردار و آبدوست غیرقابل نفوذ است، اما حاوی تعداد معینی ناقلین است که به طور انتخابی چنین مولکول هایی را از سیتوزول به ماتریکس و از ماتریکس به سیتوزول منتقل می کنند.

غشاء حاوی یک پروتئین ضد پورتر ATP/ADP است که این متابولیت ها را در سراسر غشاء منتقل می کند (شکل 6-16). مولکول ADP تنها در صورتی وارد ماتریکس میتوکندری می شود که مولکول ATP از ماتریکس خارج شود.

نیروی محرکه چنین تبادلی پتانسیل غشایی انتقال الکترون در امتداد CPE است. محاسبات نشان می دهد که حدود یک چهارم انرژی آزاد پتانسیل پروتون صرف انتقال ATP و ADP می شود. سایر انتقال دهنده ها نیز می توانند از انرژی گرادیان الکتروشیمیایی استفاده کنند. اینگونه است که فسفات معدنی لازم برای سنتز ATP به داخل میتوکندری منتقل می شود. منبع مستقیم انرژی آزاد برای انتقال Ca2+ به ماتریس نیز پتانسیل پروتون است و نه انرژی ATP.

ب- از هم گسیختگی تنفس و فسفوریلاسیون

برخی از مواد شیمیایی (پروتونوفورها) می توانند پروتون ها یا سایر یون ها (یونوفورها) را از فضای بین غشایی از طریق غشاء به داخل ماتریکس منتقل کنند و کانال های پروتون سنتاز ATP را دور بزنند. در نتیجه پتانسیل الکتروشیمیایی ناپدید می شود و سنتز ATP متوقف می شود. این پدیده را جداسازی تنفس و فسفوریلاسیون می نامند. در نتیجه جداسازی، مقدار ATP کاهش و ADP افزایش می یابد. در این حالت، سرعت اکسیداسیون NADH و FADH 2 افزایش می یابد و میزان اکسیژن جذب شده نیز افزایش می یابد، اما انرژی به صورت گرما آزاد می شود و نسبت P/O به شدت کاهش می یابد. به عنوان یک قاعده، uncouplerها مواد چربی دوست هستند که به راحتی از لایه چربی غشاء عبور می کنند. یکی از این مواد 2،4-دی نیتروفنول است که با اتصال پروتون در فضای بین غشایی و انتقال آن به ماتریکس، به راحتی از حالت یونیزه به غیریونیزه می شود.

نمونه هایی از جداکننده ها نیز می تواند برخی از داروها باشد، به عنوان مثال، دیکومارول - یک ضد انعقاد یا متابولیت هایی که در بدن تشکیل می شوند، بیلی روبین - محصول کاتابولیسم، تیروکسین - یک هورمون تیروئید. همه این مواد تنها در غلظت های بالا اثر جداشدگی از خود نشان می دهند.

د. عملکرد تنظیم کننده حرارت سیستم عصبی مرکزی

تقریباً 40-45٪ از کل انرژی الکترون های منتقل شده از طریق CPE صرف سنتز مولکول های ATP می شود؛ تقریباً 25٪ صرف کار انتقال مواد در سراسر غشاء می شود. بقیه انرژی به صورت گرما دفع می شود و توسط حیوانات خونگرم برای حفظ دمای بدن استفاده می شود. علاوه بر این، زمانی که تنفس و فسفوریلاسیون از هم جدا نمی شوند، تولید گرمای اضافی ممکن است رخ دهد. جدا کردن فسفوریلاسیون اکسیداتیو ممکن است از نظر بیولوژیکی مفید باشد. این به شما امکان می دهد برای حفظ دمای بدن در نوزادان، حیوانات در خواب زمستانی و در تمام پستانداران در فرآیند سازگاری با سرما گرما ایجاد کنید. در نوزادان و همچنین حیوانات در خواب زمستانی، بافت خاصی وجود دارد که در تولید گرما از طریق جدا کردن تنفس و فسفوریلاسیون تخصص دارد - چربی قهوه ای. چربی قهوه ای حاوی میتوکندری های زیادی است. مقدار زیادی آنزیم تنفسی در غشای میتوکندری در مقایسه با ATP سنتاز وجود دارد. حدود 10٪ از تمام پروتئین ها به اصطلاح پروتئین جداکننده (RB-1) - ترموژنین هستند. چربی قهوه ای در نوزادان وجود دارد، اما عملا در بزرگسالان وجود ندارد. در سال‌های اخیر، حقایقی به دست آمده است که نشان می‌دهد در میتوکندری اندام‌ها و بافت‌های مختلف پستانداران پروتئین‌های جداشونده، مشابه ساختار RB-1 بافت چربی قهوه‌ای، وجود دارد. ترموژنین در ساختار خود به ضد پورت ATP/ADP نزدیک است، اما قادر به انتقال نوکلئوتیدها نیست، اگرچه توانایی انتقال آنیون های اسید چرب را حفظ می کند، که به عنوان جداکننده عمل می کنند.

در قسمت بیرونی غشا، آنیون اسید چرب یک پروتون را می چسباند و به این شکل از غشاء عبور می کند. در سمت داخلی غشاء جدا می شود، یک پروتون به درون ماتریس آزاد می شود و در نتیجه شیب پروتون را کاهش می دهد. آنیون به دست آمده با کمک ضد پورتر ATP/ADP به خارج از غشا باز می گردد.

هنگامی که سرد می شود، ترشح نوراپی نفرین از انتهای اعصاب سمپاتیک تحریک می شود. در نتیجه، لیپاز در بافت چربی فعال می شود و چربی از انبارهای چربی بسیج می شود. اسیدهای چرب آزاد حاصل نه تنها به عنوان "سوخت" عمل می کنند، بلکه به عنوان یک تنظیم کننده مهم در جداسازی تنفس و فسفوریلاسیون نیز عمل می کنند.

ATP (آدنوزین تری فسفات): مولکولی که انرژی را به سلول های زنده می رساند

برنج. 10.1. ساختار آدنوزین تری فسفات (ATP)

نشت الکترون منجر به تشکیل گونه‌های فعال اکسیژن می‌شود

تقریباً 2٪ از الکترون ها از زنجیره تنفسی آزاد می شوند و مستقیماً به اکسیژن متصل می شوند و گونه های اکسیژن فعال (ROS) را تشکیل می دهند. اگر زنجیره تنفسی مختل شود، ROS بیشتری تولید می شود. این مواد به میتوکندری آسیب می رسانند و باعث اختلال فزاینده در زنجیره تنفسی می شوند. یک دور باطل به وجود می آید و در نتیجه به دلیل تجمع آسیب های مختلف تحت تأثیر ROS، پیری سلولی رخ می دهد.

سموم تنفسی

موادی که مانع از تشکیل ATP می شوند به طور بالقوه برای بدن سمی هستند.

آمیتالو روتنونبلوک انتقال الکترون در کمپلکس I. روتنون از ریشه گیاه دریس جدا می شود (Derris scandens) و اغلب به عنوان یک آفت کش طبیعی استفاده می شود. سمیت کمی برای انسان دارد زیرا در دستگاه گوارش ضعیف جذب می شود. با این حال، روتنون برای ماهی سمی است زیرا به سرعت از طریق آبشش جذب می شود. علاوه بر این، با قرار گرفتن در معرض طولانی مدت، روتنون برای انسان نیز خطرناک است، زیرا باعث ایجاد آن می شود.

آنتی میسینانتقال الکترون را در کمپلکس III مسدود می کند.

سیانید (CN-), مونوکسید کربن (CO)و آزیدها (N3-)مهار کمپلکس IV. بنابراین، در هنگام مسمومیت با سیانید، با وجود اینکه خون به اندازه کافی با اکسیژن اشباع شده است، فرآیندهای متابولیک هوازی مسدود می شود. به دلیل توقف متابولیسم هوازی، خون وریدی رنگ خون شریانی را به خود می گیرد. علاوه بر این، هیپرونتیلاسیون به این دلیل رخ می دهد که مرکز تنفسی به دلیل تجمع اسید لاکتیک تحریک می شود.

الیگومایسینکانال پروتون (F0 در کمپلکس V) را مسدود می کند و از بازگشت پروتون ها به ماتریس جلوگیری می کند. بنابراین، ATP سنتاز (F1) توانایی خود را برای سنتز ATP از دست می دهد.

بیوسنتز ATP با فسفوریلاسیون اکسیداتیو (قسمت دوم)

در شکل شکل 13.1 جریان الکترون ها و پروتون ها را در زنجیره تنفسی نشان می دهد. الکترون ها و پروتون ها از NADH+از طریق مجتمع Iو از FADN2از طریق مجتمع IIمنتقل می شوند مجتمع III. سپس الکترون ها به آن منتقل می شوند مجتمع IV، جایی که با اکسیژن ترکیب می شوند. در این زمان، پروتون‌ها توسط پمپ‌های پروتونی از ماتریکس به فضای بین غشایی پمپ می‌شوند و از طریق کانال پروتونی زیر واحد F0 سنتاز ATP به ماتریکس باز می‌گردند. مجتمع V). جریان پروتون ها (جریان پروتون) موتور مولکولی را روشن می کند - زیر واحد F1 کمپلکس سنتاز ATP، و مولکول ها را مرتب می کند ADFو Fnبه گونه ای که در مولکول ها ترکیب می شوند ATP.

ATP سنتاز- آنزیمی (EC 3.6.3.14) که واکنش سنتز ATP را از ADP و آنیون فسفات انجام می دهد، معمولاً به دلیل انرژی پتانسیل الکتروشیمیایی گذرنده پروتون ها (یعنی ترکیبی از گرادیان پروتون و ولتاژ الکتریکی)، و در برخی از موجودات به دلیل پتانسیل الکتروشیمیایی یون های سدیم، تبدیل آن به انرژی پیوندهای شیمیایی تبدیل می شود که سپس سلول می تواند در واکنش های بیوشیمیایی از آن استفاده کند. در صورتی که آنزیم فرآیند معکوس را انجام دهد - به دلیل هیدرولیز ATP یک گرادیان پروتون گذرا تشکیل می دهد، می توان آن را نام برد. ATPasesفعالیت آنزیم توسط آنتی بیوتیک اولیگومایسین مهار می شود.

نامگذاری

ATP سنتاز F 1 F 0 از دو زیر واحد تشکیل شده است:

• قسمت غشایی F 0 از مجموعه
• F 1 بخشی از مجموعه در ماتریکس میتوکندری یا سیتوپلاسم باکتریایی.

نامگذاری زیرواحدهای سنتاز ATP کاملاً پیچیده است و سابقه طولانی دارد. F 1 -fraction نام خود را از این اصطلاح گرفته است کسر 1 1")، و F0 (در ابتدا با زیرنویس "O" نوشته می شد به جای "صفر"، همانطور که در حال حاضر رایج تر است) به عنوان کسری که الیگومایسین را متصل می کند نامگذاری شد.

به دنبال نمونه سایر آنزیم ها، اکثر زیرواحدها به شکل حروف یونانی (α تا ε) و لاتین (a تا h) نامگذاری می شوند. زیر واحدهای باقی مانده اسامی پیچیده دریافت کردند:

• F 6 (از کسر 6)
• OSCP (پروتئین اعطا کننده حساسیت به الیگومایسین- "پروتئین کمکی با حساسیت به الیگومایسین")
• A6L (نامگذاری شده از ژن موجود در ژنوم میتوکندری که این زیرواحد را کد می کند)
• IF1 (عامل بازدارنده 1 -"عامل بازدارنده 1")

طراحی و اصل عملیات

ATP سنتاز روی یکی از غشای سلولی قرار دارد و شامل یک دامنه F 0 غوطه ور در آن و یک دامنه F 1 بیرون زده به داخل ماتریکس یا سیتوپلاسم است که توسط زیرواحد γ به هم متصل شده است. این آنزیم به طور مبهمی شبیه بدن باردهی قارچ است (به همین دلیل است که در ادبیات زیست شناسی سلولی، به ویژه آنزیم های قدیمی تر، ATP سنتاز گاهی اوقات "بدن قارچ" نامیده می شود).

کمپلکس F 1 قطری در حدود 9-10 نانومتر دارد و هنگامی که "پای" γ از بین می رود، می تواند از غشاء جدا شود و F1 -ATPase را تشکیل دهد. F 1 از سه زیرواحد α و سه β تشکیل شده است که به صورت جفت ترکیب می شوند و هگزامرهایی با سه مرکز فعال تشکیل می دهند. هنگامی که زیرواحد γ همراه با کمپلکس F 0 می چرخد، ترکیبات تغییر می کند. نیروی محرکه در این فرآیند، انتقال پروتون است که توسط حوزه F 0 کاتالیز می شود. بنابراین، پروتون مستقیماً در واکنش تراکم ADP و آنیون فسفات لازم به ذکر است که hexamers α 3 β 3 خود نسبت به "استاتور" a نمی چرخد، زیرا توسط زیر واحد δ، که به نوبه خود با زیر واحد a b ("ساقه") F مرتبط است، نمی چرخد. 1 کمپلکس (اگرچه F 1 معمولاً ثابت در نظر گرفته می شود، در واقع هر دو کمپلکس نسبت به یکدیگر در جهت مخالف می چرخند).

اصل کار کمپلکس F 1 ابتدا اتصال ضعیف ADP و فسفات به مرکز فعال است، که سپس ترکیب را تغییر می دهد و آنها را محکم می چسباند، در نتیجه سنتز ATP خود به خود اتفاق می افتد. در ترکیب سوم، ATP از سایت فعال خارج می شود.

اصل عملکرد مجموعه F0 (که اغلب به آن "کوچکترین موتور الکتریکی دوار جهان" می گویند) این است که یک پروتون از کانالی در "استاتور" (زیر واحد a) قبل از اتصال به "روتور" (حلقه c) عبور کند. برای آزاد کردن پروتون در طرف دیگر غشاء، باید از کانال دیگری در استاتور خارج شد، که با فاصله ای جابجا می شود، یعنی برای خروج روتور، چرخش نسبت به استاتور ضروری است. . بنابراین، اختلاف پتانسیل افقی در روتور ایجاد می شود و آن را نسبت به استاتور می چرخاند.

نقش فیزیولوژیکی

در نقش ATPase، این آنزیم توسط باکتری های بی هوازی برای ایجاد پتانسیل الکتروشیمیایی گذرنده از پروتون ها با استفاده از انرژی ATP استفاده می شود. این گرادیان به نوبه خود برای چرخاندن تاژک ها و انتقال یون ها به داخل سلول استفاده می شود.

در باکتری های هوازی، این آنزیم در درجه اول برای سنتز ATP استفاده می شود، پتانسیل الکتروشیمیایی برای این امر توسط عملکرد زنجیره انتقال الکترون تنفسی تولید می شود. به طور کلی به این فرآیند فسفوریلاسیون اکسیداتیو می گویند. در میتوکندری یوکاریوت ها، روی غشای داخلی که مولکول های سنتاز ATP قرار دارند، و زیر واحد F 1 در ماتریکس قرار دارد، جایی که فرآیند سنتز ATP از ADP و فسفات انجام می شود.

سنتز ATP نیز در فرآیند فتوسنتز نقش دارد. روی غشای تیلاکوئید کلروپلاست ها قرار گرفته و زیرواحد F 1 را به سمت استروما هدایت می کند. ساختار و مکانیسم عملکرد آنزیم در این مورد تقریباً مشابه آنزیم های ATP سنتاز میتوکندری است، با این حال، پتانسیل الکتروشیمیایی پروتون در یک زنجیره انتقال الکترون اساساً متفاوت تشکیل می شود.